프롤린이란? 프롤린 이해하기
프롤린은 인체에 존재하는 비필수 아미노산입니다. 프롤린에는 DL-프롤린, L-프롤린, D-프롤린의 세 가지 형태가 있습니다. 일반적으로 언급되는 프롤린은 실온에서 원주형 결정인 자연 발생 아미노산인 L-프롤린입니다. 가열하면 215-220도에서 빠르게 분해됩니다. 뜨거운 물과 에탄올에 용해되며 약간 달콤한 맛이 있고 흡습성이 있습니다. 알칼리 용액에서는 왼쪽으로 회전한다. [ ]D25-86.5도(물), -60.4도(5N 염산). 다양한 단백질에서 발견됩니다. 이는 해양 플랑크톤 유기체에 적당히 풍부한 아미노산이며 해수, 입자 및 해양 퇴적물에도 존재합니다.
프롤린이란 무엇입니까? 단백질 구조 특성
프롤린 측쇄의 독특한 고리 구조는 다른 아미노산에 비해 프롤린의 구조적 강성을 탁월하게 만듭니다. 이는 또한 프롤린과 다른 아미노산 사이의 펩티드 결합 형성 속도에도 영향을 미칩니다. 프롤린이 펩타이드 결합의 아미드 그룹에 결합되어 있을 때, 프롤린의 질소는 어떤 수소에도 결합되어 있지 않습니다. 이는 프롤린이 수소 결합을 제공할 수는 없지만 수소 결합을 받아들일 수 있음을 의미합니다.
들어오는 Pro-tRNAPro와의 펩타이드 결합 형성은 다른 tRNA보다 훨씬 느립니다. 이는 N-알킬 아미노산의 일반적인 특징입니다. 들어오는 tRNA와 프롤린으로 끝나는 사슬 사이의 펩타이드 결합 형성도 느립니다. 프롤린-프롤린 결합의 형성이 가장 느립니다.
프롤린의 독특한 구조적 강성은 프롤린 잔기 근처의 단백질의 2차 구조에 영향을 미치며 호열성 박테리아 단백질에서 프롤린의 유병률이 더 높은 이유를 설명할 수 있습니다. 단백질 2차 구조는 단백질 골격의 2면각 ψ,ψ 및 Ω으로 설명할 수 있습니다. 프롤린 측쇄의 순환 구조는 각도 ψ를 약 -65도에서 고정합니다.
프롤린은 -나선 및 -시트와 같은 기존의 2차 구조 요소에서 구조적 파괴자 역할을 할 수 있습니다. 그러나 프롤린은 일반적으로 -나선과 -시트의 가장자리에서 x번째 잔기로 발견됩니다. 프롤린 유산균 분말도 흔히 발견되는 턴(또 다른 2차 구조)으로, 턴을 형성하는 데 도움을 줍니다. 이것은 프롤린이 완전히 비극성인 측쇄를 가지고 있음에도 불구하고 종종 용매에 노출된다는 이상한 사실을 설명할 수 있습니다.
연속적인 프롤린 또는 하이드록시프롤린은 콜라겐의 주요 2차 구조인 폴리프롤린 나선을 생성할 수 있습니다. 프롤린의 하이드록실화는 프롤릴 하이드록실라제에 의한 콜라겐의 구조적 안정성을 크게 증가시킵니다. 따라서 프롤린 수산화는 고등 유기체의 결합 조직을 유지하는 데 중요한 생화학적 과정입니다. 괴혈병과 같은 심각한 질병은 프롤릴 수산화효소 돌연변이 또는 필수 아스코르브산(비타민 C) 보조인자의 부족과 같은 수산화 과정의 결함으로 인해 발생할 수 있습니다.